Severo Ochoa n’a pas seulement découvert une enzyme. Il a ouvert la porte à la compréhension de la manière dont les cellules fabriquent des protéines, un exploit qui lui a valu le prix Nobel de physiologie ou médecine en 1959. Il a partagé cet honneur avec Arthur Kornberg, mais les travaux d’Ochoa ciblaient spécifiquement l’acide ribonucléique (ARN). Cette substance constitue l’intermédiaire essentiel entre le code génétique de l’ADN et les protéines qui font fonctionner une cellule.
Né à Luarca, en Espagne, le 24 septembre 1905, Ochoa était un homme aux multiples frontières. Il est finalement devenu citoyen américain en 1956. Il est décédé à Madrid le 1er novembre 1993. Sa carrière a été une carte de migration scientifique, passant de l’Espagne à l’Allemagne, de retour en Espagne, puis de l’autre côté de l’Atlantique jusqu’aux États-Unis.
Une éducation globale en biochimie
Le parcours d’Ochoa a commencé à l’Université de Madrid. Il a obtenu son doctorat en médecine en 1929. Ce n’était que le début. Il a passé deux ans à Heidelberg, en Allemagne, étudiant la biochimie et la physiologie musculaire sous la direction d’Otto Meyerhof. Meyerhof était un géant dans le domaine. Cette formation a donné à Ochoa une profonde appréciation de la dynamique énergétique des tissus vivants.
Il retourne en Espagne pour diriger la division de physiologie de l’Institut de recherche médicale de l’Université de Madrid en 1935. La fin des années 1930 l’emmène à Oxford, où il étudie la thiamine (vitamine B1). Il y passe quatre ans, de 1938 à 1941.
En 1942, Ochoa avait traversé l’océan. Il a rejoint l’Université de New York en tant que chercheur associé en médecine. En 1946, il était professeur de pharmacologie. La trajectoire était claire. Il se leva rapidement. En 1954, il était président du département de biochimie de NYU.
L’enzyme qui n’était pas ce qu’elle semblait
La découverte qui allait définir son héritage a eu lieu en 1955. Ochoa faisait des recherches sur les phosphates à haute énergie. Il a isolé une enzyme d’une bactérie. Il l’a nommé polynucléotide phosphorylase.
À l’époque, il croyait que cette enzyme synthétisait l’ARN. Cette croyance était fausse.
Des recherches ultérieures ont montré que le travail naturel de l’enzyme chez les bactéries est de dégrader l’ARN. Cela le décompose. Cependant, dans un tube à essai, les conditions chimiques peuvent forcer la réaction à s’effectuer en sens inverse. Dans ces conditions artificielles spécifiques, l’enzyme peut construire des brins d’ARN.
L’enzyme s’est révélée particulièrement précieuse en permettant aux scientifiques de comprendre et de recréer le processus par lequel l’information héréditaire contenue dans les gènes est traduite, par l’intermédiaire d’ARN, en enzymes qui déterminent les fonctions et le caractère de chaque cellule.
Cette distinction importait moins que l’utilité de l’outil. Les scientifiques avaient besoin d’un moyen de créer des chaînes d’ARN en laboratoire. Ils n’en avaient pas beaucoup. La polynucléotide phosphorylase offre cette capacité.
Pourquoi c’est important pour la recherche sur l’ARN
Avant cette découverte, le mécanisme de traduction génétique était largement théorique. Les gènes détenaient des informations. Les protéines ont fait le travail. Mais le pont entre eux était obscur.
L’enzyme d’Ochoa a permis aux chercheurs de synthétiser des chaînes d’ARN avec des séquences spécifiques. Ils pourraient alors étudier comment ces
